A proteina nas provas de fundo

EL METABOLISMO PROTEICO Y LOS AMINOÁCIDOS EN LAS CARRERAS DE LARGA DURACIÓN.
Jacques R. Poortmans - Químico Fisiólogo
Instituto Superior de Educación Física y Fisioterapia de la Universidad Libre de Bruselas(Bélgica)

Titulo: Proteínas y Aminoácidos en el esfuerzo

Traducido por Ana Barrenechea y Arturo Oliver

Resúmen:

La relativa contribución de las proteínas en la energética global permanece relativamente débil (de 3 a 5%) pero es indudable que los aminoácidos son oxidados en el músculo energético a lo largo del esfuerzo. Cuando la duración del ejercicio sobrepasa las 2 horas, se observa un catabolismo del orden de 5 gr. por hora de actividad. La degradación de proteínas musculares y hepáticas suministra los aminoácidos que intervendrán en este mecanismo. Fuera del ciclo glucosa-alanina, donde el valor cuantitativo permanece muy moderado(en lo que comprende la nueva formación de glucosa hepática), los aminoácidos ramificados(leucina, isoleucina y valina) se implican específicamente en el tejido muscular durante el ejercicio. Su desaminación oxidativa conduce a la formación de amoniaco rápidamente transferido sobre él para sintetizar la glutamina. Esta abandona el músculo y es distribuido hacia los tejidos en rápida proliferación lo que constituye el substrato por excelencia. Otro aminoácido, el triptófano, parece jugar un papel importante porque contribuye a la síntesis de serotonina a nivel del tronco cerebral. A lo largo del ejercicio prolongado, la concentración de aminoácidos totales plasmáticos disminuye ocasionando igualmente una regresión de los aminoácidos ramificados y de la glutamina. Este mecanismo, entre el tejido muscular y las células inmuno competentes podría estar en la base de la inmunodeficiencia observada en ciertos atletas sobreentrenados. Por contra, la movilización aumentada de ácidos grasos libres en el plasma libera el triptófano de la albúmina permitiendo así una penetración más importante en el tronco cerebral, y por esto una síntesis creciente de serotonina. La hipótesis de una fatiga central se avanza sobre la base de la competición entre la caída de los aminoácidos ramificados y la subida del triptófano libre.
Un aporte alimenticio suplementario en la dieta normal (15% en proteínas) no es necesario en la mayoría de los entrenamientos y pruebas deportivas. Una media de 1,2-1,4gr de proteínas(materia seca) por Kg de peso corporal y por día cubre las necesidades de un atleta de alto nivel. Toda sobrecarga alimenticia regular en proteína es desaconsejable debido a su impacto negativo en el funcionamiento del hígado y los riñones.

Palabras clave: energéticos – proteínas – aminoácidos – glutamina – triptófano –ejercicio – hombre - alimentación.
I. INTRODUCCIÓN
1.1 HISTORIA
La necesidad de un aporte creciente de proteínas alimenticias indispensables en los atletas se encuentra desde el siglo 5º antes de nuestra era. En esta época, los entrenadores insistían en el consumo de carne para los atletas de carreras y halterofilía. Veinticinco siglos más tarde, esta noción perdura en el espíritu de gran número de atletas de ciertos deportes. Sobre esto, recordamos que hacia la mitad del siglo XIX, los remeros del equipo de la Universidad de Oxford tomaban , durante las sesiones de entrenamiento, exclusivamente carne, pan, té y cerveza mientras que el equipo adversario de la Universidad de Cambridge consumía únicamente patatas, legumbres y frutas. Como Oxford superaba regularmente a Cambridge, se pensaba que la ración proteica era más eficaz que la otra para el rendimiento¡. Mientras, en el aspecto científico, el concepto de la utilización de las proteínas y los aminoácidos como substratos energéticos utilizados a lo largo del ejercicio ha llevado a debates conflictivos que quedan vivos entre algunos equipos de investigadores. La primera aproximación científica de la implicación de las proteínas en la energética muscular se remonta a Von Liebig que afirma que las proteínas musculares aportan la energía necesaria en la contracción. La confirmación de esta noción fue aportada por un investigador escocés (Playfair 1865) que observa que los trabajadores de fuerza consumían al menos tres veces más de proteínas que la ración base. En 1891, Voit considera igualmente la necesidad de una alimentación rica en proteínas para los individuos sometidos a trabajos pesados. En fin, al principio de este siglo, el eminente nutricionísta alemán Rubner aporta su teoría afirmando que la alimentación rica en proteínas aumentaba la fuerza y las cualidades físicas de los individuos activos. Sin embargo, esta afirmación fue debatida desde 1886 por dos alumnos de Von Liebig, Fick y Wislicenus, que osaron contradecir a “su maestro”. Hicieron la ascensión del monte Faulhorn(1956m) habiendo absorbido previamente una alimentación desprovísta de sustancias nitrogenadas. Seis gramos de nitrógeno fueron recogidos en sus orinas, correspondiendo aproximadamente a la combustión de 38 gr. de proteínas, siendo un aporte energético largamente insuficiente para llevar bien esta carrera de 5-6 horas en la montaña. El mismo año, los trabajos de Pettenkofer confirmaron esta observación de que el ejercicio físico no provoca una excreción apreciable de sustancias nitrogenadas en la orina. Sesenta años más tarde, Cathard y Burnet mostraron que la excreción nitrogenada no es más elevada durante el ejercicio que en reposo. Así se ha forjado la idea que, cuando el aporte alimentario es suficiente, hay razón para pensar que las proteínas no contribuyen, o poco, al aporte energético en el esfuerzo físico y que los carburantes elegidos son los lúcidos y los ácidos grasos (Astrand y Rodahl, 1986)
Mientras tanto, los recientes estudios demuestran que el catabolismo proteico puede ser una fuente de energía no despreciable, de 3 a 15% según los autores, en los ejercicios de resistencia y que, en ciertas condiciones, la balanza nitrogenada puede llegar a ser negativa y por tanto necesitar un aporte proteico más importante que el previsto inicialmente. Por contra, el metabolismo de ciertos aminoácidos presenta particularidades interesantes que podrían aportar una visión nueva sobre el estado de fatiga, el nivel de sobre entrenamiento. Estas diferentes facetas del metabolismo proteico a lo largo del ejercicio y del entrenamiento serán abordadas en el presente artículo.
1.2. Metabolismo proteico basal.
El hígado, y en menor medida los riñones, son los principales órganos y tejidos responsables del metabolismo proteico en el hombre. Mientras los mamíferos responsables ingieren un exceso de proteínas, el exceso de aminoácidos necesario en la síntesis de proteínas en los tejidos y de otras sustancias nitrogenadas derivadas no puede ser reservado y debe ser oxidado o convertido en glúcidos y lípidos. La degradación de los aminoácidos tiene como resultado la liberación de un grupo amino y de un traspaso de los átomos de carbono hacia los intermediarios de ciclos metabólicos. La mayoría de los grupos amino de los aminoácidos son convertidos en urea por desaminación oxidativa (vía una transmisión eventual) mientras que los átomos de carbono son incorporados en el ciclo del ácido cítrico (ciclo de krebs) por la vía de la formación del ácido pirúvico, de acetil-coenzima 1 o de un intermediario del ciclo de krebs.
La pérdida de grupos a-aminádos se efectúa por el enzima glutamato deshidrogenasa (desaminación oxidativa) y por las transaminasas (transaminación) que suministran los intermediarios (ácidos acetónicos) y el glutamato necesario en la catálisis por éstos dos tipos de enzimas estando próximos a las condiciones de equilibrio de forma que el aporte de ácidos acetónicos puede llevar a la síntesis de aminoácidos, provocando así una regulación del flujo metabólico de éste sistema. Así se forma el amoniaco tisular que de todas formas no ? libre en la circulación, debido a su alta toxicidad. La mayoría de los tejidos liberan el amoniaco bajo forma de alanina (a partir del piruvato) y de glutamina (a partir del glutamato), formas no tóxicas. La primera reacción es catalizada por una transaminasa, la segunda por la glutamina sintetizada. A pesar de que la mayoría del amoniaco no proviene del catabolismo de los aminoácidos en el hígado, éste último convierte prácticamente todo el amoniaco del organismo en urea (en el hombre, la urea constituye el 90% de la orina nitrogenada). El ciclo de Krebs, exclusivamente hepático, requiere cuatro moles de ATP (vía el ciclo de Krebs y la reoxidación de NADH). De donde, en la práctica, la síntesis de la urea consecutiva al metabolismo de los aminoácidos es un mecanismo rentable(un mol de ATP) para el rendimiento del organismo. La producción de urea está íntimamente unida al aporte de proteínas alimenticias: un régimen rico en proteínas aumenta desde el primer día la síntesis de urea. La regulación del ciclo de la urea es realizada por la primera enzima, la ornitina transcarbomilasa, donde el Km comparado en la concentración de substrato señala una reacción alejada del equilibrio próxima a la saturación. También, éste control preciso permite comprender que un aporte excesivamente agudo en proteínas alimenticias puede llevar a una acumulación de amoniaco tóxico para el organismo.
El hígado, los intestinos y el tejido musculares son los principales depositarios de los aminoácidos de sobra. Sin embargo para su masa global (sea 28-30 Kg para un hombre de 70 Kg), los músculos forman la reserva más importante en aminoácidos libres (80% de la totalidad). Por contra, el plasma sanguíneo no contiene más que una débil proporción de aquellos, de 0.2 a 6% según la naturaleza de aminoácidos. Así, los cambios de concentración de los aminoácidos plasmáticos son a menudo el reflejo de las variaciones intra musculares. La reserva muscular en aminoácidos es del orden de 86.5 gr. sin taurina, y de 121.5 gr. con taurina. No se puede atribuir actualmente un papel definido a ésta última. Los aminoácidos esenciales no representan más que el 8.4% mientras que la alanina, glutamato y la glutamina constituyen casi el 79%.